Phasing von Proteinstrukturen

Lösen Sie das Phasing-Problem von zu Hause aus mit Cr-Strahlung

Die anomale Dispersions-Methode (SAD) mit einer definierten Wellenlänge wird häufig zur Lösung von Proteinstrukturen mittels Daten aus dem Synchrotron genutzt. Dabei wird die veränderbare Wellenlänge zur Bestimmung von Derivaten schwerer Atome nahe der Absorptionsgrenze des Metalls genutzt. Für Proteine, die als Baustein Methionin enthalten, können Selenmethionin-Derivate synthetisiert werden, um so Nutzen aus dem anomalen Se-Signal zu ziehen.

Jedoch kristallisieren einige Proteine nicht als SeMet-Derivate und nicht alle Proteine enthalten Methionin. Schwefel hingegen befindet sich in fast allen Proteinen als Bestandteil von Cystein-Resten. Strukturauflösungsprozesse werden deutlich vereinfacht, wenn SeMet Substitutionen oder Soaks schwerer Atome nicht nötig sind.

Die Struktur von Crambin wurde 1981 gelöst mittels der Resolved-Atom S-SAD Methode und Cu Kα Strahlung. Eine Vielzahl von anderen Proteinen wurden mittels Cu- oder Synchrotronstrahlung, abgestimmt auf Wellenlängen nahe Cu, gelöst.

Systems

  Phasing HomeLab
Chrom-Phasing, Röntgenkristallographie-System für Makromoleküle