Phasing von Proteinstrukturen

Lösen Sie das Phasing-Problem von zu Hause aus mit Cr-Strahlung

Phasing von ProteinstrukturenDie anomale Dispersions-Methode (SAD) mit einer definierten Wellenlänge wird häufig zur Lösung von Proteinstrukturen mittels Daten aus dem Synchrotron genutzt. Dabei wird die veränderbare Wellenlänge zur Bestimmung von Derivaten schwerer Atome nahe der Absorptionsgrenze des Metalls genutzt. Für Proteine, die als Baustein Methionin enthalten, können Selenmethionin-Derivate synthetisiert werden, um so Nutzen aus dem anomalen Se-Signal zu ziehen.

Jedoch kristallisieren einige Proteine nicht als SeMet-Derivate und nicht alle Proteine enthalten Methionin. Schwefel hingegen befindet sich in fast allen Proteinen als Bestandteil von Cystein-Resten. Strukturauflösungsprozesse werden deutlich vereinfacht, wenn SeMet Substitutionen oder Soaks schwerer Atome nicht nötig sind.

Die Struktur von Crambin wurde 1981 gelöst mittels der Resolved-Atom S-SAD Methode und Cu Kα Strahlung. Eine Vielzahl von anderen Proteinen wurden mittels Cu- oder Synchrotronstrahlung, abgestimmt auf Wellenlängen nahe Cu, gelöst.

X-ray Diffraction systems
 
XtaLAB Synergy-R   XtaLAB Synergy-R
Single crystal diffraction system with MicroMax-007 HF microfocus rotating anode generator
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Fast, flexible system with the latest generation sources and HPC detectors, perfect for any crystallography lab.
 
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