相位决定蛋白质结构

通过Cr辐射在实验室中解决相位问题

相位决定蛋白质结构单波长反常色散法(SAD)经常用于解决蛋白质结构问题,通过利用可调波长的同步数据收集金属吸收边附近的重原子衍生物。对于含有蛋氨酸的蛋白质,硒代蛋氨酸衍生物准备充分利用异常的Se信号。

但是有些蛋白质不会结晶,例如SeMet衍生物,此外并不是所有蛋白质都含有蛋氨酸。另一方面,硫几乎存在于所有半胱氨酸残留的蛋白质中。如果SeMet可替代或重原子溶液不是必需的,可以大大简化结构分析的过程。

Crambin的结构在1981年通过使用Cu Kα射线的S-SAD法分析,其他的一些蛋白质通过使用Cu或同与Cu相近的波长进行分析。

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